ACRO助力攻克“静默威胁”：尼帕病毒疫苗研发新范式

紧急关注

尼帕病毒（Nipah Virus Disease）疫情升级，印度南部实施严格管控

印度喀拉拉邦近日暴发新一轮尼帕病毒疫情，目前已确认6例病例，其中2例死亡。疫情集中在科泽科德地区，当局已迅速划定 7个高风险村庄作为隔离区，并宣布关闭该地区所有学校、办公场所及公共交通至少至本周末。

2026年1月，印度东部的西孟加拉邦出现尼帕病毒感染病例

印度尼帕病毒疫情最-新进展表明，东部西孟加拉邦已报告至少1例实验室确诊的尼帕病毒感染病例，该患者近期有喀拉拉邦旅行史，目前已被隔离治疗。这是本次疫情首次从南部的喀拉拉邦扩散至其他邦，显示病毒可能存在跨区域传播风险。

尼帕病毒病（Nipah Virus Disease）是由尼帕病毒（Nipah virus，NiV）感染引起的一种急性、高度致死性人畜传染病。该病毒可导致人类中枢神经系统和呼吸系统严重受累，临床表现包括急性脑炎、急性呼吸窘迫综合征等。在历次爆发事件中，其病死率高达40%–75%。

国际病毒分类委员会（ICTV）将尼帕病毒归类为副黏病毒科（Paramyxoviridae）亨尼帕病毒属（Henipavirus）。由于其高致病性且缺乏特-效药，活病毒操作必须在最高防护等级的生物安全四级（BSL-4）实验室中进行。

自 1998 年首次在马来西亚暴发以来，新加坡、孟加拉国、印度和菲律宾等多国相继出现人间或人畜共患疫情，呈现出“多点散发与局部高致死并存”的流行特征。近期，印度西孟加拉邦再次报告感染病例，部分患者病情危重，密切接触者已被实施居家隔离。受区域人口流动影响，泰国普吉等周边旅游热门地区也加强了针对性健康监测。这些散发或小规模聚集性疫情时刻提醒我们：尼帕病毒仍是一个不容忽视的公共卫生“静默威胁”。

从病毒结构与入侵机制来看，NiV 表面的两类糖蛋白是疫苗设计和中和抗体研发的关键：

> 附着糖蛋白G（Attachment Glycoprotein G）：负责识别并结合宿主细胞受体Ephrin-B2/B3，就像“钥匙”识别“锁孔”，是介导病毒附着的第一步。它是目前大多数候选疫苗的主抗原，也是多株中和抗体的主要靶点。

> 融合糖蛋白F（Fusion Glycoprotein F）：负责介导病毒包膜与宿主细胞膜的融合，就像“撬开”细胞的大门。F蛋白存在融合前（Pre-fusion）与融合后（Post-fusion）两种构象。其中，融合前构象可暴露出一系列相对保守且糖基化较少的表位，是广谱中和抗体和结构疫苗设计的重点关注对象。

近期，围绕这两类糖蛋白的结构与功能研究取得了突破性进展，为通用亨尼帕病毒（Henipavirus）疫苗和广谱抗体的研发提供了重要线索。

2025 年 8 月 29 日，北京生物工程研究所陈薇团队在 Signal Transduction and Targeted Therapy 在线发表了题为《Single amino acid substitution in Hendra virus attachment glycoprotein induces cross-neutralizing antibodies against Nipah virus》的研究论文。该研究以 NiV附着糖蛋白G为切入点，解析了一个关键的易损表位，并通过结构重构策略，成功将这一表位“移植”到同属的亨德拉病毒（Hendra virus, HeV）G蛋白上，从而获得了可诱导广谱中和应答的新型抗原。主要发现包括：

另一项发表于Antiviral Research的研究（Li T. 等，2025）则聚焦于 NiV 融合糖蛋白 F，系统评估了针对 F 蛋白的单克隆抗体谱。该研究的关键要点包括：

> 高效抗NiV-F 单抗的发现： 研究者筛选出的多株单克隆抗体，在假病毒体系中显示出极强的中和能力（EC50 处于 ng/mL 级别）。

> 广谱交叉中和能力的验证： 部分抗体（如 NiF03-3C9、NiF03-2F6）不仅能高效中和 NiV，对多种 HeV 变异株的中和能力甚至更强。这提示 F 蛋白上存在跨物种的、相对保守的功能性表位。

> 融合前F 三聚体侧面保守表位的解析： 冷冻电镜结构显示，广谱抗体结合于F三聚体融合前构象的侧面区域。该区域在 NiV 与 HeV 之间高度保守。这表明，锁定融合前构象是设计广谱疫苗的关键，这类抗体主要通过阻断 F 蛋白的构象变化来发挥保护作用。

总结来看，G与F在免疫干预中分工明确：

上述研究清晰地表明，针对 NiV/HeV 的研发正在从“从无到有”走向“构象与表位精细化”的新阶段。

为助力科研工作者在这一高致病性领域安全、高效地开展研究，ACROBiosystems 百普赛斯立足结构生物学设计理念，打造全谱亨尼帕病毒（Henipavirus）核心试剂体系，全覆盖关键附着蛋白、攻克融合蛋白构象锁定难题，重磅推出结构与功能一体化的全套抗原抗体解决方案：

1. 高质量重组抗原系列

我们提供高纯度、构象正确的重组蛋白，全面覆盖病毒入侵的关键环节：

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2. 及其配套的单克隆抗体对照

为了配合抗原的验证与检测方法的建立，我们同时提供针对不同靶点的人 IgG1 单克隆抗体：

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尼帕病毒作为WHO 优先病原体之一，其在南亚地区的持续散发使其始终处于全球公卫的“雷达监测范围”内。2025 年以来的最-新研究成果——无论是G蛋白易损表位的精细重构，还是F蛋白融合前构象保守表位的发现——正在逐步将尼帕病毒的免疫干预从“概念可行”推向“结构可设计”。在这一进程中，高质量的G蛋白与F蛋白（特别是融合前/后构象）抗原及配套抗体，将是连接基础研究与疫苗落地应用的关键桥梁。对于致力于应对这一“静默威胁”的科研团队而言，善用这些结构化工具，将是决胜下一阶段研发的关键。

👉 Nipah病毒Pre-Fusion G蛋白：经SDS－PAGE验证＞90%，SEC-MALS验证＞90%，具备高纯度

The purity of  Nipah virus Pre-Fusion glycoprotein, His Tag (Cat. No. FUN-N52H3) is greater than 90% verified by SDS-PAGE and more than 90% verified by SEC-MALS.

👉 Nipah病毒G蛋白：经ELISA验证，具备高生物活性

Immobilized Nipah virus Glycoprotein G, His Tag (Cat. No. GLN-N52H3) at 5 μg/mL (100 μL/well) can bind Human Ephrin-B2 Protein, Fc tag (Cat. No. EPN-H5259) with a linear range of 0.1-2 ng/mL (QC tested).

👉 抗Nipah病毒Post Fusion G蛋白单抗：经SPR验证，具备高亲和力

Monoclonal Anti-Nipah Post Fusion glycoprotein Antibody, Human IgG1 (3C3) (Cat. No. NIN-M760) captured on Protein A Chip can bind Nipah virus Post-Fusion glycoprotein, His Tag (Cat. No. PON-V52H3) with an affinity constant of 0.937 nM as determined in a SPR assay (Biacore 8K) (Routinely tested).

 

 

 

 

 

参考资料：

1. Li Y, Huang X, Li R, Zai X, Yang Y, Zhang Y, Zhang Z, Zhang J, Xu J, Chen W. Single amino acid substitution in Hendra virus attachment glycoprotein induces cross-neutralizing antibodies against Nipah virus. Signal Transduction and Targeted Therapy. 2025;10:276. DOI: 10.1038/s41392-025-02370-0

2. Li T, Xu H, Zhang M, Nie J, Liao B, Xie J, Jiang Y, Liu Y, Ge P, Zhao C, Sun Z, Bai Y, Tang M, Su X, Wang Y, Huang W. A monoclonal antibody targeting conserved regions of pre-fusion protein cross-neutralizes Nipah and Hendra virus variants. Antiviral Research. 2025;240:106215. DOI: 10.1016/j.antiviral.2025.106215

 

 

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